acara 4, protein

7/21/2019 Acara 4, Protein

http://slidepdf.com/reader/full/acara-4-protein 1/20

REVISI

BAB I

PENDAHULUAN

A. Judul :

Protein

B. Tujuan :

Mengenal sifat-sifat protein



REVISI

BAB II

TINJAUAN PUSTAKA

Protein adalah senyawa organik komples yang mempunyai bobot molekul

tinggi yang merupakan polimer dari monomer-monomer asam amino yang

dihubungkan satu sama lain dengan ikatan peptida. Peptida dan protein

merupakan polimer kondensasi asam amino dengan penghilangan unsur air dari

gugus amino dan gugur karboksil. Jika bobot molekul senyawa lebih kecil dari

6.000, biasanya digolongkan sebagai polipeptida.

Protein banyak tergandung di dalam makanan yang sering dikonsumsi oleh

manusia. Seperti tempe, tahu, ikan, dan lain sebagainya. Secara umum, sumber

dari protein adalah dari sumber nabati dan hewani. Protein sangat penting bagi

kehidupan organisme, karena berfungsi untuk memperbaiki sel-sel tubuh yang

rusak dan suplai nutrisi yang dibutuhkan tubuh.

Istilah protein pertama kali ditemukan oleh G.J. Muider seorang pakar kimia

berkebangsaan Belanda peda tahun 1939. Kata protein berasal dari kata Yunani,

yaitu “Proteios” yang berarti pertama atau paling utama. Sehingga protein

memegang peranan penting dalam kehidupan. Protein merupakan senyawa

organik makromolekul yang mempunyai susunan kompleks dan terdiri atas

polimer-polimer alam yang terdiri atas beberapa alfa asam amino, serta terikat

melalui ikatan peptida. ( Martoharso dan Soeharsono, 1993)

Protein bukanlah merupakan zat tunggal serta molekulnya sederhana, tetapi

masih terdiri atas asam amino karena susunan proteinnya adalah asam amina,

maka susunan kimianya mengandung unsur seperti kandungan unsur pada asam-

asam amino penyusun yaitu Karbon (C) 52,40%; Nitrogen (N) 15,30-18,00%;

Oksigen (O) 21-23,5%; Hidrogen (H) 6,9-7,3%; Belerang (S) 0,8-2%; sedikit

fosfor dan megnesium, juga kadang-kadang mengandung unsur lain seperti Fe

(besi). Penyebab terjadinya perbedaan protein satu dengan yang lainnya

tergantung dari :



REVISI

1.

Jumlah asam α amino penyusun

2. Macam asam α amino penyusun

3. Cara kombinasi asam α amino penyusn dan tidak berpengaruh pada

faktor genetik. (Muljana, W, 1985)

Ikatan-ikatan protein dapat dibagi menjadi beberapa jenis ikatan molekul

protein, yaitu ikatan peptida, ikatan sistin, ikatan garam, ikatan ester, dan ikatan

hidrogen. Ikatan peptida (Ikatan amina asam) adalah ikatan yang terdapat pada

rantai peptida yaitu ikatan antara asam amino satu dengan yang lain; Ikatan sistin

(ikatan disulfida dalam protein) adalah ikatan atom-atom didalam molekul

disebabkan persatuan elektron yang dimiliki bersama oleh dua atom. Ikatan sistin

terjadi apabila ada dua asam amino dalam rantai peptida berdekatan, protein

dengan ikatan sistin jika dibakar akan mengeluarkan bau yang tidak enak; ikatan

garam terjadi secara heteropolar atau elektrovalen yaitu ikatan antar ion-ion yang

bermuatan berlawanan dengan suatu molekul. Disebabkan oleh gaya

elektrostatika, ikatan ini terjadi antara radikal karbonil bebas berdekatan dengan

radikal amino bebas; ikatan ester adalah ikatan antara asam amino radikal

karboksil bebas dengan asam amino yang memiliki radikal hidroksil bebas; dan

ikatan hidrogen adalah ikatan yang terdapat pad molekul protein, merupakan

ikatan penghubung antara – C=C dengan H-N-. (Klanertelter, 1991)

Protein dalam makanan diperlukan untuk menyediakan asam amino yang

akan digunakan untuk memproduksi senyawa nitrogen yang lain, untuk mengganti

protein dalam jaringan yang akan mengalami proses penguraian dan untuk

menggantikan nitrogen yang telah dikeluarkan oleh tubuh dalam bentuk urea. Ada

beberapa asam amino yang dibutuhkan oleh tubuh, akan tetapi tidak dapat

diproduksi oleh tubuh dalam jumlah yang memadai. Adam amino tersebut disebut

asam amino esensial. Kebutuhan akan asam amino esensial bagi anak-anak

relative lebih besar daripada orang dewasa. (Poedjati, 1994)

Beberapa uji protein yang dapat dilakukan sebagai berikut :

1. Ui Biuret

Uji ini untuk menunjukan adanya senyawa yang mengandung gugus amida

asam yang berada bersama gugus amida yang lain. Uji ini memberikan reaksi



REVISI

positif dengan timbulnya warna merah violet atau biru violet. (Anonim a,

2008)

2. Uji Xantoprotein

Larutan asam nitrat pekat ditambahkan dengan hati-hati kedalam larutan

protein. Setelah dicampur terjadi endapan putih yang dapat berubah menjadi

kuning apabila dipanaskan. Reaksi yang terjadi adalah nitrasi pada inti benzena

yang terdapat pada molekul protein. Reaksi positif untuk protein mengandung

tirosin, fenilalanin, dan triptofan. (Anonim, 2008)

3. Uji Belerang

Reaksi ini akan menunjukan aanya belerang dalam protein. (Fressenden, 1989)

4. Uji Ninhydrin

Reaksi ini berguna untuk mendeteksi asam amino, reaksi positif akan

menunjukan warna violet. (Fressenden, 1989)

5. Uji Molish

Ke dalam 2 ml larutan contoh dalam tabung reaksi ditambah 2 tetes pereaksi -

naftol 10 % (baru dibuat) dan dikocok. Secara hati-hati 2 ml H2SO4 pekat

ditambahkan ke dalam tabung reaksi dimana larutan contoh akan berada

dilapisan atas. Reaksi positif ditandai dengan cincin berwarna merah ungu pada

batas kedua cairan. (Winarno, 1997)

Asam amino merupakan unit pembangun protein yang dihubungkan melalui

ikatan peptida pada setiap ujungnya. Protein tersusun dari atom C, H, O, dan N,

serta kadang-kadang P dan S. Dari keseluruhan asam amino yang terdapat di alam

hanya 20 asam amino yang biasa dijumpai pada protein.

Dari struktur umumnya, asam amino mempunyai dua gugus pada tiap

molekulnya, yaitu gugus amino dan gugus karboksil yang digambarkan sebagai

struktur ion dipolar. Gugus amino dan gugus karboksil pada asam amino

menunjukan sifat-sifat spesifiknya. Karena asam amino mengandung kedua gugus

tersebut, senyawa ini akan memberikan reaksi kimia yang mencirikan gugus-

gugusnya. Sebagai contoh adalah reaksi asetilasi dan esterifikasi. Asam amino

juga bersifat amfoter, yaitu dapat bersifat sebagai asam dan memberikan proton



REVISI

kepada basa kuat, atau dapat bersifat sbagai basa dan menerima proton dari asam

kuat.

Beberapa sifat asam amino antara lain :

1.

Pada umumnya, asam amino larut dalam air dan tidak larut dalam pelarut

organik non polar seperti eter, aseton dan kloroform. Sifat asam amino ini

berbeda dengan asam karboksilat maupun dengan sifat amina. Asam

karboksilat alifatik maupun aromatik yang terdiri dari beberapa atom karbon,

umumnya kurang larut dalam air tetapi larut dalam pelarut organik. Demikian

pula amina, pada umumnya tidak larut dalam air, tetapi larut dalam pelarut

organik.

2. Asam amino mempunyai titik lebur yang lebih tinggi dibandingkan dengan

asam karboksilat atau amina (lebih besar dari 200ºC).

3.

Bersifat sebagai elektrolit. Dalam larutan kondisi netral (pH isoelektrik),

asam amino dapat membentuk ion yang bermuatan positif dan juga

bermuatan negative (zwitterion) atau ion amfoter. Keadaan ion ini sangat

tergantung pada pH larutan. Bila ditambahkan dengan basa, maka asam

amino akan terdapat dalam bentuk H2 N – CH – COO- R dan bila ditambahkan

asam ke dalam larutan asam amino, maka asam amino yang terbentuk +H3 N

– CH – COOHR.

(Anonim b, 2008).



REVISI

BAB III

METODE

A. Alat dan Bahan

a. Alat :

1. Pro pipet

2. Pipet tetes

3.

Gelas beker

4. Tabung reaki

5. Bunsen

6.

Rak tabung reaksi

7. Penjepit tabung reaksi

8. Penjepit tabung reaksi

9.

Vortex

b. Bahan :

1. Biuret

2.

Ninhydrin 0,1%

3. H2SO4 pekat

4. Molish

5.

HNO3 pekat

6. HNO3 5%

7.

ZnSO4 1%

8.

CH3COOH 5%

9. FeCl3

10. CH3COOH glasial

11. NaOH 10%

12. Pa asetat 1%

13. Kertas saring

14.

Albumin



REVISI

15.

Tryptophan

B. Cara kerja

a. Uji biuret

Larutan sampel (albumin dan tryptophan) sebanyak 2 ml masing-masing

dimasukan kedalam tabung reaksi. Kemudian masing-masing tabung ditambahkan

biuret sebanyak 2 ml, dan divortex. Perubahan yang terjadi diamati.

b. Uji Xantoprotein



HNO3 pekat sebanyak 2 ml, dan dipanaskan. Perubahan yang terjadi diamati.

c. Uji ninhydrin



reagen ninhydrin 0,1% sebanyak 2 ml, dan dipanaskan. Perubahan yang terjadi

diamati.

d. Uji adam kiewic


dimasukan kedalam tabung reaksi. Kemusian masing-masing tabung ditambahkan

CH2COOH glasial sebanyak 2 ml, dan H2SO4 pekat melalui dinding tabung.

Perubahan yang terjadi diamati.

e. Uji belerang



larutan NaOD 10% sebanyak 2 ml, dan dipanaskan. Tabung reaksi ditutup denga

kertas saring yang telah ditetesi Pb asetat 1%, perubaha yang terjadi diamati.



REVISI

f. Pengendapan dengan garam logam



larutan CH3COOH 5% sebanyak 2 ml, dan divortex. Campuran dibagi kedalam 3

tabung reaksi, masing-masing tabung sebanyak 4 ml. Tabung pertama

ditambahkan ZnSO4 1% sebanyak 2 ml, tabung kedua ditambahkan Pb asetat 1%

sebanyak 2 ml, dan tabung ketiga ditambahkan FeCl 1% sebanyak 2 ml. Setelah

itu semua tabung dipanaskan, dan perubahan yang terjadi diamati.

g. Pengendapan asam

Larutan sampel albumin dimasukan kedalam 2 tabung reaksi berbeda,

masing-masing sebanyak 2 ml. Tabung pertama ditambahkan HNO3 5% sebanyak

2 ml, dan tabung kedua ditambahkan CH3COOH 3% sebanyak 2 ml. Perubahan

yang terjadi pada masing-masing tabung diamati, kemudian percobaan diatas

diulangi menggunakan larutan sampel tryptophan.

h. Uji molish

Larutan sampel albumin sebanyak 2 ml dimasukan kedalam tabung reaksi,

dan ditambahkan reagen molish sebanyak 2 ml. Kemudian ditambahkan H2SO4

pekat sebanyak 2 ml melalui dinding tabung reaksi secara perlahan. Perubahan

yang terjadi diamati.



REVISI

BAB IV

HASILdan PEBAHASAAN

Tabel hasil percobaan

Tabel 1 : Tabel hasil pengujian Albumin

No. Uji Warna awalWarna

akhir

Gumpalan

endapanKet (+/-)

1. Biuret Bening Ungu bening Tidak ada +

2. Xantoprotein Bening Kuning

bening

Tidak ada +

3. Belerang Bening Bening Tidak ada -

4. Pengendapan garam logam

ZnSO4 1 % Bening Bening Tidak ada -

Pb asetat 1 % Bening Bening Tidak ada -

FeCl3 1 % Kuning keruh Jingga Tidak ada -

5. Pengendapan asam

HNO3 5 % Bening Bening keruh Ada -

CH3COOH 5 % Bening Bening Tidak ada -

6. Adam Kiewic Bening Bening Tidak ada -

7. Molisch Bening Kuning

bening

Tidak ada -

8. Ninhydrin Bening Kuning

bening

Tidak ada -

Keterangan :

+ : Reaksi berlangsung positif

- : Reaksi berlangsung negatif



REVISI

Tabel 2 : Tabel hasil pengujian Tryptophan

No. Uji Warna awalWarna

akhir

Gumpalan

endapanKet (+/-)

1. Biuret Bening Biru bening Tidak ada +

2. Xantoprotein Orange Kuning

bening

Tidak ada +

3. Belerang Bening Bening Tidak ada -

4. Pengendapan garam logam

ZnSO4 1 % Bening

endapan (+)

Bening Tidak ada -

Pb asetat 1 % Bening Bening Tidak ada -

FeCl3 1 % Kuning keruh Jingga Tidak ada -

5. Pengendapan asam

HNO3 5 % Bening Bening Tidak ada -

CH3COOH 5 % Bening Bening Tidak ada -

6. Adam Kiewic Bening Bening Tidak ada -

7. Molisch Kuning Kuning

bening

Tidak ada -

8. Ninhydrin Bening Kuning

keruh

Tidak ada -

Keterangan :

+ : Reaksi berlangsung positif

- : Reaksi berlangsung negatif

Pembahasaan

Protein adalah senyawa organik komples yang mempunyai bobot molekul

tinggi yang merupakan polimer dari monomer-monomer asam amino yang

dihubungkan satu sama lain dengan ikatan peptida. Peptida dan protein

merupakan polimer kondensasi asam amino dengan penghilangan unsur air dari

gugus amino dan gugur karboksil. Jika bobot molekul senyawa lebih kecil dari

6.000, biasanya digolongkan sebagai polipeptida. Struktur kimia dan struktur

bangun daru protein sebagai berikut :



REVISI

Klasifikasi protein berdasarkan sturkturnya dibedakan menjadi empat, yaitu

struktur primer, struktur sekunder, struktur tersier, dan struktur kuarterner.

Struktur primer terdiri asam amino yang dihubungkan satu sama lain secara

kovalen melalui ikatan peptida. Struktur sekunder adalah protein yang mengalami

interaksi intermolekul melalui rantai samping asam amino. Ikatan yang

mengandung struktur ini didominasi oleh ikatan hidrogen antar rantai samping

yang membentuk pola tertentu bergantung pada orientasi ikatan hidrogennya (dua

jenis struktur sekunder, -heliks dan -sheet).

Struktur tersier terbentuk karena adanya polipeptida membentuk struktur

yang kompleks. Polipeptida distabilkan oleh ikatan hidrogen, ikatan disulfida,

interaksi ionik, ikatan hidrofobik, dan ikatan hidrofilik. Sedangkan struktur

kuarterner terbentuk dari beberapa bentuk tersier, dengan kata lain multi sub unit.

Interaksi intremolekul antar sub unit protein ini membentuk struktur keempat atau

kuarterner.

Protein memiliki beberapa sifat, diantaranya yaitu :

1.

Kelarutan = Kelarutan protein dalam berbagau pelarut (seperti air,

larutan encar dari garam, alkohol, dan lain-lain) berlainan

2. Sifat sebagai koloid hidrofil

3.

Sifat amfoter (penahan pH)

4.

Bentuk protein bergantung pada pH seperti asam amino



REVISI

5.

Sifat mengikat ion

6. Pembentukan busa

7. Tidak berdialisa melalui selaput

8.

Denaturasi dan koagulasi

9. Hidrolisis

(Riawan, 1990)

Ada beberapa uji pada protein yang dilakukan dalam praktikum kali ini, yang

pertama uji biuret. Uji biuret dilakukan untuk mengidentifikasi ada atau tidaknya

ikatan peptida pada sampel (sampel yang digunakan albumin dan tryptophan).

Selain itu, uji biuret juga digunakan untuk mengidentifikasi gugus asam amida

pada sampel dengan reaksi positif ditandai perubahan warna larutan menjadi biru

atau ungu. Sampel albumin menunjukan warna akhir ungu bening yang

menandakan adanya ikatan peptida (reaksi positif), sedangkan tryptophan

menunjukan warna akhir biru bening yang menandakan tidak terdapat ikatan

peptida didalamnya (reaksi berlangsung negatif).

Fungsi penambahan NaOH pada larutan untuk mencegah endapan Cu(OH)2,

memecah ikatan protein sehingga terbentuk urea dan sebagai katalisator.

Sedangkan penambahan CuSO4 menjadi donor Cu2+. Reaksi kimia yang terjadi

dalam uji ini sebagai berikut:

O

CH3 – CH – COOH + CuSO4 + NaOH → Cu (CH3– CH – C – O)2 + Na2SO4 + H2O

NH3

Gambar uji biuret



REVISI

Uji kedua yang dilakukan ialah uji xantoprotein, uji ini merupakan uji

kualitatif pada protein yang digunakan untuk menunjukan adanya gugus benzena

(Cincin fenil). Reaksi positif uji ini ditandai dengan munculnya gumpalan atau

cincin warna kuning. Fungsi dari penambahan larutan HNO3 berfungsi memecah

protein menjadi gugus benzena. Pemanasan yang dilakukan berfungsi agar terjadi

denaturasi protein, dan pada uji ini kedua sampel menunjukan reaksi positif yang

ditunjukan dengan terbentuknya cincin benzene dan berarti terjadi denaturasi

protein. Reaksi kimia yang terjadi sebagai berikut:

Gambar uji xantoprotein

Uji ketiga yang dilakukan adalah uji belerang, dimana uji ini untuk

menunjukan adanya belerang pada suatu senyawa dengan reaksi positif yangmenunjukan larutan warna kuning tanpa endapan. Percobaan ini menggunakan

NaOH 10% dan juga kertas saring yang telah ditetesi Pb asetat. Fungsi NaOH

10% ini adalalah untuk menguraikan protein dan mengubah senyawa sulfida

menjadi bentuk gas. Sedangkan fungsi Pb asetat berfungsi untuk menangkap gas

sulfida dari belerang (S) sehingga membentuk PbS. Dalam uji ini, kedua sampel

tidak menunjukan reaksi positif.



REVISI

Hasil ini tidak sesuai dengan teori yang ada (jika albumin memuliki sistein

dan metionin), dimana seharusnya sampel albumin menunjukan reaksi positif

karena mengandung belerang. Ini dapat terjadi dikarenakan kesalahan sampel

albumin itu sendiri, yang mungkin terlalu encer ketika membuat sampel tersebut.

Reaksi kimia yang terjadi pada uji ini sebagai berikut:

Gambar uji belerang

Uji keempat yang dilakukan adalah uji pengendapan garam logam, dimana uji

ini menggunakan beberapa larutan yaitu CH3COOH 5 %, ZnSO4, FeCl3, dan Pb

asetat. Penambahan CH3COOH 5 % berfungsi untuk mengendapkan protein

sebagai garam protein karena dengan adanya asam, protein akan mencapai pH iso-

elektrik yang menyebabkan kelarutan protein sangat menurun atau mengendap.

Penambahan ZnSO4, FeCl3, dan Pb asetat juga berfungsi untuk mengendapkan

protein sebagai garam logam karena protein dapat juga diendapkan dengan adanya

kation seperti Zn 2+, Pb 2+ dan Fe 3+. Pemanasaan juga dilakukan dalam percobaan

ini, tujuan pemanasaan ini adalah untuk mempercepat reaksi yang terjadi. Kedua

sampel yang digunakan tidak menunjukan adanya reaksi positif dimana berarti

kedua sampel merupakan asam amino yang tidak dapat terdenaturasi, reaksi kimia

yang terjadi sebagai berikut:



REVISI

Gambar uji pengendapan garam

Uji kelima yang dilakukan adalah uji pengandapan asam, dimana dalam

percoban ini menggunakan senyawa HNO3 pekat dan asam asetat yang

ditambahkan kemasing-masing sampel. Penambahan ini berfungsi untuk

mengendapkan protein yang ada. Reaksi positif uji ini ditunjukan dengan

terbentuknya endapan, dan yang menunjukan reaksi positif dalam uji ini adalah

sampel albumin yang membuktikan protein didalam albumin terdenaturasi oleh

asam. Dimana sampel albumin menunjukan terbentuknya endapan sedangkan

sampel tryptophan tidak menunjukan adanya gumpalan (reaksi negatif). Reaksi

kimia yang terjadi sebagai berikut:



REVISI

Gambar uji pengendapan asam

Uji keenam yang dilakukan adalah uji adam kiewic, dimana uji ini berfungsi

untuk menunjukan terjadinya asam glioxilat dengan dengan reaksi positif yang

ditandai terbentuknya cincin violet. Dalam uji ini, digunakan larutan CH3COOH

glasial dan H2SO4 pekat. Fungsi larutan CH3COOHadalah untuk mengikat atom-

atom pada larutan sampel agar tercipta suasana asam. Sedangkan fungsi H2SO4

pekat yaitu untuk mempercepat reaksi yang terjadi. Larutan H2SO4 pekat bersifat

eksotermis yaitu suatu keadaan dimana suatu zat mengeluarkan panas/kalor atau

melepaskan energi ke lingkungan sehingga dengan panas/kalor atau energi yang

dilepas dapat mempercepat reaksi.

Kedua sampel tidak menunjukan reaksi positif, yang dimana seharusnya

sampel albumin dan tryptophan menunjukan reaksi positif karena dalam

percobaan kelompok lain terdapat cincin kuning yang terbentuk. Kesalahan dalam

praktikum dapat terjadi ketika penambahan asam sulfat ataupun kesalahan dalam

melakukan pelarutan larutan albumin. reaksi kimia yang terjadi sebagai berikut:



REVISI

Gambar uji adam kiewic

Uji ketujuh yang dilakukan adalah uji molish, dimana uji ini bertujuan untuk

mengetahui adanya kandungan karbohidrat pada sampel. Pada uji ini, reaksi

positif ditunjukkan dengan munculnya cincin ungu. Penambahan H2SO4

berfungsi untuk menghidrolisis ikatan pada sakarida menjadi furfural (cincin

ungu). Sampel albumin mengalami perubahan warna menjadi kuning, dan ada

gumpalan putih keruh, namun tidak terbentuk cincin ungu. Sampel tryptophan

pada warna awal terbentuk 2 lapisan yaitu pada lapisan atas berwarna kuning dan

lapisan bawah bening.

Sampel tryptophan pada warna akhir terbentuk 3 lapisan warna yaitu pada

lapisan atas berwarna jingga, pada bagian tengahnya terdapat gumpalan, dan pada

bagian bawahnya terbentuk cincin berwarna kuning. Hal ini menyatakan bahwa

hasil dari sampel albumin dan tryptophan yaitu negatif yang berarti kedua sampel

tidak mengandung karbohidrat. Hasil ini tidak sesuai dengan teori, karena albumin

mengandung sedikit karbohidrat/sakarida. Hal ini dikarenakan sampel yang

digunakan terlalu encer. Reaksi yang terjadi dalam uji ini adalah :



REVISI

Uji terakhir yang dilakukan adalah uji ninhydrin, dimana uji ini berfungsi

untuk mengidentifikasi asam amino bebas dengan reaksi positif yang

menunjukkan larutan berwarna biru. Ninhidrin merupakan hidrat triketon sildik

dan jika bereaksi dengan asam amino akan menghasilkan warna biru. Dalam

percobaan tes ninhidrin dilakukan pemanasan larutan. Fungsi dari pemanasan

larutan adalah untuk mempercepat reaksi yang terjadi.

Seharusnya jika sesuai dengan teori yang ada, dari hasil percobaan tes

ninhidrin dengan menggunakan sampel yaitu albumin dan tryptophan diperoleh

bahwa warna larutan yang awalnya bening menjadi biru tua yang menunjukkan

reaksi positif. Hal ini disebabkan karena albumin dan tryptophan mengandung

asam amino bebas sehingga menyebabkan larutan berwarna biru. Tetapi dalam uji

yang dilakukan, hal tersebut tidak didapatkan. Hal tersebut dapat terjadi karena

kesalahan dalam pembuatan sampel yang ada, reaksi kimia yang terjadi sebagai

berikut:

Gambar uji ninhydrin



REVISI

BAB V

KESIMPULAN

Dalam percobaan kali ini yaitu percobaan Protein yang bertujuan untuk

mengenal sifat-sifat protein dapat ditarik beberapa kesimpulan yaitu:

1. Hasil dari uji biuret pada sampel albumin menunjukkan hasil yang positif

dan pada tryptophan menunjukkan hasil negatif. Artinya albumin memiliki

ikatan peptida sedangkan tryptophan tidak.

2.

Hasil dari uji xantoprotein pada sampel albumin menunjukkan hasil yang

positif dan pada tryptophan menunjukkan hasil positif dengan

terbentuknya cincin kuning yang mengartikan protein terdenaturasi.

3.

Hasil dari uji biuret pada sampel albumin menunjukkan hasil yang negatifdan pada tryptophan menunjukkan hasil negatif. Dimana seharusnya kedua

sampel tersebut mengalami reaksi positif karena keduanya merupaka asam

amino.

4. Hasil dari uji pengendapan garam logam pada sampel albumin

menunjukkan hasil yang positif sedangkan pada tryptophan menunjukkan

hasil negatif yang berarti kedua sampel tersebut tidak dapat terdenaturasi

ketika ditambahkan garam logam.

5. Hasil dari uji pengendapan asam pada sampel albumin menunjukkan hasil

yang positif pada larutan HNO3 pekat yang berarti protein terdenatirasioleh asam sedangkan pada tryptophan menunjukkan hasil negatif. Pada

larutan asam asetat kedua sampel menunjukkan hasil negatif.

6. Hasil dari uji Adam Kiewic pada sampel albumin menunjukkan hasil yang

negatif dan pada tryptophan menunjukkan hasil negatif. Dimana

seharusnya kedua sampel menunjukan reaksi positif dengan ditandai

terbentuknya cincin violet.

7. Hasil dari uji Molisch pada sampel albumin menunjukkan hasil yang

negatif dan pada tryptophan menunjukkan hasil negatif. Dimana

seharusnya albumin menunjukan reaksi positif karena mengandung

karbohidrat.

8.

Hasil dari uji ninhydrin pada sampel albumin dan tryptophan negatif.

Dimana seharusnya tryptophan menunjukan reaksi positif karena

didalamnya terkandung asam amino.



REVISI

BAB IV

DAFTAR PUSTAKA

Anonim 2008. Protein. rgmaisyah.files.wordpress.com/2008/12/analisis-

protein.pdf. 15 April 2009.

Anonim b. 2008. Asam Amino.

http://rgmaisyah.wordpress.com/2008/10/31/asam-amino/ . 15 April 2009.

Riawan, S. 1990. Kimia Organik . Jakarta : Binarupa Aksara.

Poedjiadi, Anna. 1994. Dasar-Dasar Biokimia. Jakarta : Universitas Indonesia.

Winarno, F. G. 1997. Kimia Pangan dan Gizi. Jakarta : PT Gramedia Pustaka

Utama.

acara 4, protein

Documents